Agliatico – Lexikonartikel

Synonym für die meist in Italien vorkommende Rebsorte Aleatico.

Aleatico ist eine rote Rebsorte. Wegen ihres feinen Muskatgeschmacks wird vermutet, dass sie, obwohl sie rot ist, um eine Mutation der Gelben Muskateller-Rebe handelt. Typischerweise werden aus ihr Süßweine hergestellt, oft auch gespritete Weine.

Anbaugebiete gibt es vor allem in den italienischen Regionen Piemont, Toskana, Latium, Apulien, Kampanien und Basilikata sowie auf den Inseln Elba und Korsika. Außerdem wird sie inAustralien, Chile, Kalifornien, Kasachstan und Usbekistan kultiviert. Aleatico ist eine Varietät der Edlen Weinrebe (Vitis vinifera). Sie besitzt zwittrige Blüten und ist somit selbstfruchtend. Beim Weinbau wird der ökonomische Nachteil vermieden, keinen Ertrag liefernde, männliche Pflanzen anbauen zu müssen.

Die Weine der Aleatico-Rebe finden Eingang in die DOC-Weine Aleatico di Gradoli, Aleatico di Puglia, Gioia del Colle, Lago di Corbara, Orvietano Rosso und Salice Salentino.

Quelle wikipedia.de

Prime name :	ALEATICO
Color of berry skin	NOIR
Variety number VIVC	259
Country of origin of the variety	ITALY
Species	VITIS VINIFERA LINNÉ SUBSP. VINIFERA
Original pedigree
Prime name of pedigree parent 1
Prime name of pedigree parent 2
Breeder
Breeder institute code
Breeder contact address
Year of crossing
Year of selection
Year of protection
Formation of seeds	COMPLETE
Sex of flowers	HERMAPHRODITE
Photos	2
Table of accession names	YES
Table of area	YES
Last update	26.05.2008

Synonyms :    57

AGLIANICO NERO	AGLIANO	AGLIATICO	ALEATIAU
ALEATICA	ALEATICA DI FIRENZE	ALEATICHINA	ALEATICO CERAGINO
ALEATICO CILIEGINO	ALEATICO COMUNE	ALEATICO DE CORSE	ALEATICO DE FLORENCE
ALEATICO DE PORTOFERRAIO	ALEATICO DE SOLMONA	ALEATICO DELL’ELBA	ALEATICO DI ALTAMURA
ALEATICO DI BENEVENTO	ALEATICO DI FIRENZE	ALEATICO DI PORTOFERRAIO	ALEATICO DI SULMONA
ALEATICO DI TOSCANA	ALEATICO GENTILE	ALEATICO NERA DELLA TOSCANA	ALEATICO NERO DELLA TOSCANA
ALEATICO NERO DI FERMO	ALEATICO NERO DI FIRENZE	ALEATICO PERUGINO	ALEATICONERA
ALEATICU	ALEATIKO	ALEATIKO NERO	ALEGATICO
ALIATICO	ALIATICO DI BENEVENTO	ALIATICU	ALLEATICU
ALLIANICO	ALLIANICO DEGLI ABRUZZI	ISPANSKII ROZOVYI	LACRIMA CHRISTI
LAKRIMA KRIATI	LEATICO	LIVATICA	MOSCATELLE LIVATICHE
MOSKATELE LIVATIKE	MUSCATELLUS	MUSKAT TOSKANSKI	MYUSKATELE LIVATIKE
NERO	OCCHIO DI PERNICE	OCCHIO DI PERNICE NERA	OGLIATICO
ROSSANELLA	UVA ALEATICA	UVA DEI GESUITI	UVA LIATICA
UVA LIATIKA

VIVC – Copyright ZR Geilweilerhof © 2007

Glykolyse

Die Glykolyse (aus dem Griechischen glykys = süß und lysis = auflösen) ist der schrittweise Abbau von Einfachzuckern wie der D-Glucose (Traubenzucker), von der sich auch ihr Name ableitet. Sie ist ein zentraler Prozess zur Energiegewinnung in den Zellen (Katabolismus) der meisten Lebewesen. Der Abbau erfolgt in zehn Einzelschritten, dabei entstehen aus einem Glucosemolekül zwei Moleküle Pyruvat. Neben Adenosintriphosphat (ATP) werden auch zwei Moleküle an NADH erzeugt.

Die Glykolyse wird nach ihren Entdeckern Gustav Embden, Otto Meyerhof und Jakub Karol Parnas auch als Embden-Meyerhof-Parnas-Weg oder EMP-Weg bezeichnet. Veraltet ist die Bezeichnung FDP-Weg, der auf ein Zwischenprodukt, D-Fructose-1,6-bisphosphat (veraltet: Fructosediphosphat), zurückgeht. Sie ist der einzige metabolische Weg, den fast alle Organismen gemeinsam haben, was auf eine sehr frühe Entstehung hinweist.

Einige Bakterien und Archaeen verwenden andere Stoffwechselwege für den Abbau von Glucose, beispielsweise den Entner-Doudoroff-Weg (ED-Weg).

Geschichte

Eduard Buchner erhielt 1907 den Nobelpreis für Chemie für seine Entdeckung der zellfreien Vergärung.

Untersuchungen über den Abbau von Zucker gehen weit ins 19. Jahrhundert zurück. 1837 wurde durch die Forscher Charles Cagniard-Latour, Theodor Schwann und Friedrich Traugott Kützing unabhängig voneinander nachgewiesen, dass der heutezutage als alkoholische Gärung bekannte Abbau von Glucose zu Ethanol durch Lebewesen, Hefen, verursacht wird.^[1] Dieser anaerobe Abbau von Zuckern in lebenden Hefezellen bestätigte Louis Pasteur in den Jahren 1857 bis 1876. Insbesondere konnte er beobachten, dass der Verbrauch an Glucose bei diesem Vorgang unter anaeroben Bedinungen höher ist als wenn den Hefen Sauerstoff zur Verfügung steht. Diese Beobachtung wird „Pasteur-Effekt“ bezeichnet.

1897 entdeckte Eduard Buchner, dass die alkoholische Vergärung in einem zellfreien Hefeextrakt möglich ist. Damit zeigte er, dass der Stoffwechselweg auch dann stattfinden kann, wenn die Zellen nicht mehr intakt sind (in vitro). Dieses katalytisch wirksame Präparat bezeichnete er als „Zymase“, ohne zu wissen, dass mehrere Enzyme am anaeroben Abbau von Glucose involviert sind.

Die Identifikation und Aufklärung der einzelnen Schritte in der Glykolyse wurde Anfang des 20. Jahrhunderts vorangetrieben. Arthur Harden und William John Young hatten 1905 herausgefunden, dass die in vitro stattfindende Gärreaktion von Hefeextrakten nach Verlangsamung durch die Zugabe von anorganischem Phosphat (P_i) wiederhergestellt werden kann. Außerdem gelang es ihnen, dabei Fructose-1,6-bisphosphat zu isolieren. Sie konnten damit nachweisen, dass es ein Zwischenprodukt der Glykolyse ist. Zudem trennten sie zellfreien Hefeextrakt mittels Dialyse in zwei Fraktionen auf. Die Forscher bezeichneten die nicht dialysierbare Fraktion nach Buchner als „Zymase“. Sie war auch wärmeempfindlich. Die dialysierbare Fraktion war dagegen wärmestabil und wurde „Cozymase“ genannt. Nur beide zusammen konnten eine Gärreaktion in vitro hervorrufen. Es stellte sich heraus, dass die Zymase ein Enzymgemisch war, während die Cozymase die für diese Enzyme nötigen Coenzyme enthielt. 1918 konnte Otto Meyerhof nachweisen, dass in der Milchsäuregärung des Muskels die gleichen Coenzmye benötigt werden wie bei der alkoholischen Gärung.

Wegen der Kurzlebigkeit vieler Intermediate gestaltete sich die Aufklärung des Stoffwechselweges als schwierig. Gustav Embden schlug 1932 eine erste biochemische Reaktionsfolge für die Glykolyse vor. Zwei Jahre später konnte Kurt Lohmann im Labor Meyerhofs den Nachweis erbringen, dass der universelle Energieträger Adenosintriphosphat (ATP) bei der Glykolyse erzeugt wird. Meyerhofs Forschergruppe hatte Anteil daran, dass etwa ein Drittel der in der Glykolyse beteiligten Enzyme entdeckt wurden.

Schließlich waren Ende der 1930er-Jahre durch die Arbeiten von Otto Warburg und Hans von Euler-Chelpin die Reaktionsschritte in Hefe aufgeklärt; Embden, Meyerhof und Jakub Karol Parnas arbeiteten dagegen mit Muskelzellen. Außerdem hatten auch Carl und Gerty Cori, Carl Neuberg und Robert Robison einen großen Anteil an der Aufklärung der Glykolyse.

Alle Schritte und Enzyme in der Glykolyse waren somit in den 1940er-Jahren identifiziert, die genaue Untersuchung der beteiligten Enzyme und die Regulation folgten anschließend.

Bedeutung für die Zelle

Die Glykolyse ist der wichtigste Abbauweg der Kohlenhydrate im Stoffwechsel. Diese daran beteiligten Reaktionen werden durch Enzyme katalysiert, die in fast allen Lebewesen vorkommen. Damit ist die Glykolyse universell und nimmt im Stoffwechsel eine zentrale Rolle ein.

Energieerzeugung unter anaeroben Bedingungen

In der Glykolyse wird Energie gewonnen und in Form von zwei Molekülen ATP bereitgestellt, unabhängig davon, ob Sauerstoff für die Atmungskette vorliegt oder nicht. Die Glykolyse erzeugt ungefähr 15 Mal weniger ATP auf ein Molekül D-Glucose als der vollständige oxidative Abbau zu Kohlenstoffdioxid und Wasser im Citratzyklus und in der Atmungskette. Daher wird unter aeroben Bedingungen auch weniger Glucose verstoffwechselt, was bereits 1861 von Louis Pasteur bei Hefen beobachtet wurde (Pasteur-Effekt).

Da die Glykolyse auch unter anoxischen Bedingungen abläuft, eröffnet dies einige vorteilhafte Möglichkeiten im Stoffwechsel. Beispielsweise können Mikroorganismen in einem anoxischen Milieu auf diese Weise Energie gewinnen.  Ein großer Vorteil der Glykolyse ist die Tatsache, dass ATP dabei 100 mal schneller bereitgestellt werden kann als über die oxidative Phosphorylierung in der Atmungskette.

Pflanzen gewinnen ihre Energie entweder aus der Photosynthese oder aus der Atmungskette. Es gibt jedoch auch Situationen, in denen temporär Licht bzw. Sauerstoff nicht zur Verfügung steht, beispielsweise bei der Imbibition während der Samenkeimung oder bei einer zeitweiligen Überflutung der Wurzeln mit Wasser. Unter diesen Bedingungen wird der lokale Stoffwechsel durch die Glykolyse aufrechterhalten.

Glucose als einziger Brennstoff

Erythrozyten decken ihren Energiebedarf ausschließlich aus der Glykolyse.

Manche spezialisierte Zellen beziehen ihre Energie ausschließlich aus der Glykolyse. So sind beispielsweise Zellen im Gehirn und dem Nierenmark auf Glucose als Brennstoff angewiesen. Erythrozyten, denen die Mitochondrien und damit die Atmungskette fehlen, und Spermien gewinnen ebenfalls ihre Energie aus der Glykolyse. Insbesondere schnell proliferierende Tumorzellen nutzen die Glykolyse als Energiequelle.

Bausteine für Zellmaterial

Die Glykolyse bereitet Glucose nicht nur für den oxidativen Abbau vor, sondern liefert auch Vorläufer für die Biosynthese anderer Verbindungen. So ist Pyruvat Ausgangsstoff für die Fettsäuresynthese und für manche Aminosäuren (L-Alanin, L-Valin und L-Leucin). Aus Dihydroxyacetonphosphat wird reduktiv Glycerin-3-phosphat gebildet, welches bei der Synthese von Lipiden eine Rolle spielt. Phosphoenolpyruvat ist Ausgangsstoff für die Biosynthese der aromatischen Aminosäuren L-Phenylalanin, L-Tryptophan und L-Tyrosin, während L-Serin aus 3-Phosphoglycerat gebildet wird.

Bereitstellung von NADH

In der Glykolyse werden neben ATP auch Reduktionsäquivalente in Form von NADH erzeugt. Diese werden entweder in der Atmungskette für einen weiteren ATP-Gewinn reoxidiert, oder als Reduktionsmittel für Synthese anderer Moleküle verwendet – zumindest zum Zwecke der NAD⁺-Regeneration in Gärungen.

Ort der Glykolyse

Die Glykolyse findet im Cytoplasma einer Zelle statt. In multizellulären Organismen wie beim Menschen wird die Glykolyse in allen (differenzierten) Zelltypen durchgeführt. Es gibt Hinweise darauf, dass Pflanzen die Glykolyse auch zusätzlich in den Plastiden betreiben.

Reaktionsschritte der Glykolyse

Ablauf der Glykolyse: Ein Molekül Glucose wird in zwei Moleküle Pyruvat umgesetzt, dabei werden zunächst zwei Moleküle ATP investiert. Im späteren Verlauf der Glykolyse werden vier Moleküle ATP und zwei Moleküle NADH erzeugt. Einzelheiten bitte dem Text entnehmen. Abbkürzungen:
Glc-6-P = Glucose-6-phosphat
Frc-6-P = Fructose-6-phosphat
Frc-1,6-bP = Fructose-1,6-bisphosphat
DHAP = Dihydroxyacetonphosphat
GAP = Glycerinaldehyd-3-phosphat
1,3-bPG = 1,3-Bisphosphoglycerat
3-PG = 3-Phosphoglycerat
2-PG = 2-Phosphoglycerat
PEP = Phosphoenolpyruvat
Pyr = Pyruvat

Der Abbau von Glucose bis zu Pyruvat läuft sowohl unter Sauerstoffmangelbedingungen (anaerob) als auch bei ausreichendem Sauerstoffangebot (aerob) gleichartig ab. Im Gegensatz zur Atmungskette wird kein Sauerstoff (O₂) verbraucht.

Die Glykolyse lässt sich in zwei Phasen unterteilen. Die erste Phase ist eine Vorbereitungsphase, bei der zunächst Energie in Form von ATP investiert wird. Sie besteht aus der Spaltung der Hexose D-Glucose in zwei Triosephosphate: Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) (vgl. Abbildung). Hierbei wird DHAP in GAP für die zweite Phase isomerisiert. Dadurch wird der Zucker für den eigentlichen Abbau vorbereitet.

In der zweiten Phase werden zwei Moleküle GAP über mehrere Zwischenschritte in zwei Moleküle Pyruvat umgesetzt. Dabei werden zwei Moleküle NADH sowie vier Moleküle ATP gebildet. Diese Phase liefert somit Energie und Reduktionsäquivalente in Form von NADH.

Die Gesamtbilanz der Glykolyse kann damit wie folgt formuliert werden:

Vorbereitungsphase

Der erste Schritt der Glykolyse ist die Phosphorylierung von D-Glucose (Glc) zu Glucose-6-phosphat (G6P). In Abhängigkeit vom Zelltyp wird diese Reaktion durch das Enzym Hexokinase oder Glucokinase katalysiert, bei der ein Molekül ATP investiert wird. Dies hat zwei Vorteile: Zum einen ist die Zellmembran zwar durchlässig für Glucose, nicht aber für das durch die Phosphorylierung entstehende Glucose-6-phosphat. Dadurch reichert es sich in der Zelle an. Außerdem steht die intrazelluläre Glucosekonzentration im Gleichgewicht zu der extrazellulären. Durch Phosphorylierung der Glucose erniedrigt sich die Glucosekonzentration in der Zelle, so dass mehr Glucose außerhalb der Zelle vorliegt. Infolgedessen strömt weitere Glucose in die Zelle ein, die Aufnahme von Glucose ist also begünstigt.

In Bakterien wird die Phosphorylierung im ersten Schritt der Glykolyse nicht durch Hexo- bzw. Glucokinasen, sondern durch das Phosphoenolpyruvat (PEP)-abhängige Zucker-Phosphotransferasesystem katalysiert.

Glucose-6-phosphat wird dann von der Glucose-6-phosphat-Isomerase in das isomere Fructose-6-phosphat (F6P) umgebaut. Das Enzym bevorzugt die Bindung des alpha-Anomers der G6P, als Reaktionsprodukt entsteht α-D-Fructose-6-phosphat. Unter Standardbedingungen liegt zwar das Gleichgewicht der Isomerisierungsreaktion auf Seite des G6P. Aber da F6P schnell weiterreagiert, wird dieses dem Gleichgewicht entzogen und die Isomerisierungsreaktion läuft zu Gunsten des F6P ab.

	ATP     ADP Hexokinase oder Glucokinase		Glucose- 6-phosphat- Isomerase
α-D-Glucose		α-D-Glucose-6-phosphat		α-D-Fructose-6-phosphat

Fructose-6-phosphat wird danach unter Einwirkung des ersten Schlüsselenzyms der Glykolyse, Phosphofructokinase 1, mit einem Molekül ATP zu Fructose-1,6-bisphosphat (F1,6bP) phosphoryliert, wobei ADP entsteht. Das Enzym bevorzugt das beta-Anomer der F6P, in der Vorreaktin ist dagegen das alpha-Anomer entstanden. Dies stellt jedoch kein Problem dar, da die beiden Anomere im Gleichgewicht stehen. In anaeroben Bakterien, manchen Pflanzen, primitiven Eukaryoten und manchen Archaeen wird dieser Schritt von einer Pyrophosphat-abhängigen Phosphofructokinase (EC 2.7.1.90) katalysiert, bei der Pyrophosphat (PP_i) anstatt ATP verwendet wird.

	ATP     ADP Phospho- fructo- kinase
β-D-Fructose-6-phosphat		β-D-Fructose-1,6-bisphosphat

Die damit erneute Investition von Energie ist aus zwei Gründen günstig und notwendig: Zum einen macht dieser Schritt – neben der Glucokinase sowie der Pyruvatkinase – die Glykolyse unter physiologischen Bedingungen unumkehrbar. Zum anderen ermöglicht die Spaltung der Hexose die Bildung von zwei phosphorylierten Triosen für den weiteren Abbau, Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP). Die Kohlenstoffatome C1-C3 der F1,6bP finden sich in DHAP, während die C-Atome in GAP aus der C4-C6 Einheit der F1,6bP stammen.

Die Spaltungsreaktion ist unter Standardbedingungen sehr ungünstig (ΔG⁰’ = +24 kJ/mol) und würde nicht ablaufen. Durch die schnelle Metabolisierung beider Reaktionsprodukte läuft sie aber unter physiologischen Bedingungen im annähernden Gleichgewicht ab. Dihydroxyacetonphosphat wird noch von der Triosephosphatisomerase (TIM) in D-Glycerinaldehyd-3-phosphat umgewandelt. Diese stereospezifische Isomerisierung in Richtung GAP wird dadurch begünstigt, dass GAP in der Glykolyse weiter abgebaut wird und damit die Konzentration in der Zelle niedrig gehalten wird. Ohne weitere Metabolisierung würde das Gleichgewicht zwischen DHAP und GAP stark auf Seiten des Ketons liegen (22:1).

	Aldolase		Triose- phosphat- Isomerase
α-D-Fructose-1,6-bisphosphat		Dihydroxy- aceton- phosphat		D-Glycerin- aldehyd- 3-phosphat

Amortisierungsphase

Jedes der beiden resultierenden Glycerinaldehyd-3-phosphat-Moleküle wird zu Beginn der Amortisierungsphase der Glykolyse durch eine Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase (GAPDH) oxidiert. Bei der Reaktion wird NAD⁺ zu NADH reduziert. Die Oxidation der Aldehydgruppe (GAP) zur Carboxygruppe ist energetisch sehr günstig. Sie wird ausgenutzt, um anorganisches Phosphat mit der Carboxygrupe zu verknüpfen. Es entsteht dadurch das gemischte Säureanhydrid 1,3-Bisphosphoglycerat (1,3-BPG). Das Gleichgewicht dieser Reaktion ist zwar auf Seiten des Eduktes GAP gegenüber 1,3-BPG (10:1). Durch die schnelle Umsetzung des Produktes wird aber das Gleichgewicht zu Gunsten von 1,3-BPG verschoben, außerdem begünstigt ein hoher Spiegel an NAD⁺ gegenüber NADH die Umsetzung in eine Richtung.

Ein in Erythrozyten vorhandener alternativer Nebenweg, vom 1,3-Bisphosphoglycerat zum 3-Phosphoglycerat, stellt der über das Intermediat 2,3-Bisphosphoglycerat verlaufende Rapoport-Luebering-Zyklus dar, dessen zentrales Enzym die Bisphosphoglyceratmutase ist.

	NAD+ NADH + Pi + H+ Glycerinaldehyd- 3-phosphat- Dehydrogenase
D-Glycerinaldehyd-3-phosphat		D-1,3-Bisphosphoglycerat

Im nächsten Schritt erzeugt die Phosphoglyceratkinase je ein Molekül ATP bei der Umwandlung von 1,3-Bisphosphoglycerat zu 3-Phosphoglycerat durch Übertragung eines Phosphatrests auf ADP. Die bei der vorangegangenen Oxidation frei gewordene Energie wird also konserviert, indem ATP aufgebaut wird. Die hier stattfindende Bildung von ATP aus ADP ist ein Beispiel der Substratphosphorylierung. Falls die Zelle bereits viel ATP (und damit wenig ADP) hat, hält die Reaktion an dieser Stelle an, bis wieder genügend ADP zur Verfügung steht. Diese Feedbackregulation ist wichtig, da ATP relativ schnell zerfällt, wenn es nicht genutzt wird. Überproduktion von ATP wird somit verhindert.

Die Energiebilanz der Glykolyse ist an diesem Schritt ausgeglichen: zwei Moleküle ATP wurden verbraucht und zwei wieder gewonnen

	Phospho- glycerat- kinase ADP     ATP
D-1,3-Bisphosphoglycerat		D-3-Phosphoglycerat

Die Enolform des Pyruvates.

Eine Kofaktor-unabhängige Phosphoglyceratmutase (PGM) katalysiert dann die Umwandlung von 3-Phosphoglycerat zu 2-Phosphoglycerat. Bei dem Vorgang wird die Phosphatgruppe zwischenzeitlich auf einen Aminosäurerest des Enzyms übertragen. In Erythrozyten wird diese Reaktion von einer Cofaktor-abhängigen PGM katalysiert, bei der 2,3-Bisphosphogylcerat als Zwischenprodukt gebildet wird.

2-Phosphoglycerat wird dann mit Hilfe der Enolase zu Phosphoenolpyruvat (PEP) dehydratisiert. Daher nennt man das Enzym auch 2-Phosphoglycerat-Dehydratase. PEP ist eine phosphorylierte Verbindung mit einem sehr hohen Gruppenübertragungspotential. Dies wird im letzten Schritt der Glykolyse genutzt, um ein weiteres Molekül ATP zu gewinnen. Hierbei katalysiert eine Pyruvatkinase (PK) unter ATP-Gewinn die Umsetzung von PEP zu Pyruvat (= Anion der Brenztraubensäure). Dabei entsteht jedoch nicht Pyruvat direkt, sondern das im Gleichgewicht stehende Enolpyruvat. Bei pH 7 liegt das Gleichgewicht auf Seiten der Ketonform. Auch dieser Schritt ist ADP-reguliert, es ist die dritte, irreversible Reaktion im Verlauf der Glykolyse.

	Phospho- glycerat- Mutase		−H2O Enolase		ADP     ATP Pyruvatkinase
D-3-Phosphoglycerat		D-2-Phosphoglycerat		Phosphoenolpyruvat		Pyruvat

Bei Phosphatmangel können Pflanzen PEP ohne ATP-Gewinn zu Pyruvat hydrolysieren, was in den in den Vakuolen stattfindet. Das beteiligte Enzym ist eine PEP-Phosphatase (EC 3.1.3.60), die anorganisches Phosphat freisetzt und damit dem Phosphatmangel entgegensteuert.

Regeneration des Cofaktors NADH

In der Glykolyse werden pro Durchgang zwei Moleküle NAD⁺ zu NADH reduziert. Meistens ist die zelluläre Konzentration an NAD⁺ sehr niedrig, so dass es ohne eine Reoxidation schnell verbraucht wäre. Infolgedessen muss NAD⁺ wieder regeneriert werden, da sonst die Glykolyse zum Erliegen kommt. Wie das geschieht hängt davon ab, ob anoxische oder oxische Bedingungen vorliegen. Zudem beeinflusst dies den weiteren Abbauweg des Pyruvates.

Oxische Bedingungen

Unter oxischen Bedingungen wird Pyruvat im Pyruvatdehydrogenase-Komplex zu Acetyl-CoA oxidativ decarboxyliert. Hierbei entstehen ein Molekül Kohlenstoffdioxid und ein Molekül NADH. Acetyl-CoA tritt anschließend im Citratzyklus ein, in der es vollständig zu zwei Molekülen Kohlenstoffdioxid oxidiert wird. Bei diesen Oxidationsschritten entstehen weitere Reduktionsäquivalente. Diese und die aus der Glykolyse stammenden werden schließlich im Zuge der Atmungskette unter Verbrauch von Sauerstoff reoxidiert und stehen somit wieder der Glykolyse und dem Citratzyklus zur Verfügung. Gleichzeitig werden bei diesen Schritten weitere Moleküle ATP gebildet. Während Prokaryoten etwa 38 Moleküle ATP insgesamt erzeugen können, hängt die Bilanz bei Eukaryoten vom Weg ab, auf dem im Cytosol gebildetes NADH die Mitochondrienmembran passiert (Malat-Aspartat-Shuttle bzw. Glycerin-3-phosphat-Shuttle).

In Eukaryoten findet der Citratzyklus in der Matrix des Mitochondriums, die Glykolyse hingegen im Cytosol statt. NAD⁺ bzw. NADH kann nicht frei durch die innere Membran des Mitochondriums diffundieren, außerdem fehlen spezielle Translokatoren. Der Austausch der Reduktionsäquivalente findet daher entweder durch den Malat-Aspartat-Shuttle oder den Glycerin-3-phosphat-Shuttle statt.

In der Literatur werden manchmal die Glykolyse und der Folgeabbau von Pyruvat zu Kohlenstoffdioxid durch die Prozesse des Citratzyklus und der Atmungskette fälschlicherweise als aerobe Glykolyse zusammengefasst. Die Glykolyse endet jedoch mit der Entstehung von Pyruvat und findet sowohl unter oxischen als auch anoxischen Bedingungen statt.

Anoxische Bedingungen

Bei der homofermentativen Milchsäuregärung wird das in der Glykolyse verbrauchte NAD⁺ in einer Folgereaktion wieder regeneriert.

Steht Sauerstoff nicht oder nur begrenzt zur Verfügung, kann Pyruvat reduktiv weiter umgesetzt werden, beispielsweise in der Milchsäuregärung oder in der alkoholischen Gärung. In der Milchsäuregärung wird Pyruvat zu L-Lactat reduziert, in der alkoholischen Gärung wird es zu Ethanol decarboxyliert und reduziert. In beiden Fällen wird NADH zu NAD⁺ oxidiert und liegt für weitere Runden der Glykolyse bereit. In diesen Gärungsschritten wird aber im Gegensatz zum aeroben Abbauweg kein ATP gebildet.

In der alkoholischen Gärung bilden Hefen in zwei Reaktionen aus Pyruvat Ethanol, welches durch zwei Enzyme, die Pyruvatdecarboxylase (EC 4.1.1.1) und die Alkoholdehydrogenase, katalysiert wird. Dabei wird das durch die Glykolyse angefallene NADH zu NAD⁺ reoxidiert. Andere Bakterien wie beispielsweise Milchsäurebakterien oder auch Muskelzellen im Menschen betreiben die Milchsäuregärung (vgl. auch Abbildung rechts). Hierbei wird Pyruvat durch eine Lactatdehydrogenase mittels NADH + H⁺ zu Lactat und NAD⁺ reduziert, so dass die Glykolyse wieder ablaufen kann. Diese Reaktion ist sowohl unter Standardbedinungen als auch unter physiologischen Bedingungen stark exergonisch (ΔG⁰′ = –25 kJ/mol bzw. ΔG = –14,8 kJ/mol)

Die (homofermentative) Milchsäuregärung wird teilweise als anaerobe Glykolyse bezeichnet. Dies ist jedoch irreführend, da die Glykolyse mit dem Entstehen von Pyruvat endet und unter sowohl oxischen als auch anoxischen Bedingungen stattfindet.

Energetische Aspekte der Glykolyse

Gleichgewichtslage

Schritt	Reaktion in der Glykolyse	ΔG0’ [kJ/mol]	ΔG [kJ/mol]
1	Glucose + ATP → Glucose-6-P + ADP	−16,7	−33,9
2	Glucose-6-P ⇌ Fructose-6-P	+1,7	−2,9
3	Fructose-6-P + ATP → Fructose-1,6-bP + ADP	−14,2	−18,8
4	Fructose-1,6-P ⇌ DHAP + G-3-P	+23,9	−0,2
5	DHAP ⇌ GAP	+7,6	+2,4
6	GAP + Pi + NAD+ ⇌ 1,3-Bis-P-glycerat + NADH + H+	+6,3	−1,3
7	1,3-Bis-P-glycerat + ADP ⇌ 3-P-glycerat + ATP	−18,9	+0,1
8	3-Phosphoglycerat ⇌ 2-Phosphoglycerat	+4,4	+0,8
9	2-P-glycerat ⇌ PEP + H2O	+7,5 bzw. +1,8	+1,1
10	PEP + ADP → Pyruvat + ATP	−31,7	−23,0

Die meisten Reaktionen der Glykolyse sind unter Standardbedingungen bei pH = 7 energetisch ungünstig. Bei vielen Reaktionen ist die Änderung der freien Enthalpie G⁰’ positiv, so dass jene Reaktionen endergon sind und nicht ablaufen würden (vgl. Tabelle ΔG⁰’-Werte). Die Glykolyse würde bereits im vierten Schritt enden.

Metabolit	Konzentration [mM]
Glucose	5,0
Glucose-6-P	0,083
Fructose-6-P	0,014
Fructose-1,6-bP	0,031
DHAP	0,140
GAP	0,019
1,3-Bis-P-glycerat	0,001
3-PG	0,120
2-PG	0,030
PEP	0,023
Pyruvat	0,051

Definitionsgemäß entspricht die Stoffmengenkonzentration der Reaktanten unter solchen Bedingungen jeweils 1 mol·l⁻¹. Dies kann aber nicht als Grundlage einer Berechnung dienen, da lebende Zellen solch hohe Konzentrationen nicht erzeugen bzw. aufrechterhalten können. Misst man die Stoffmengenkonzentrationen unter tatsächlichen und damit physiologischen Bedingungen, kann die Änderung der freien Enthalpie G neu berechnet werden (vgl. Tabelle ΔG-Werte, Metabolitkonzentration). Den Werten liegt eine Messung der Stoffmengenkonzentrationen in Erythrozyten zu Grunde (steady state) und zeigt, dass gewisse Intermediate in sehr niedrigen Konzentrationen vorliegen. Dadurch ändert sich die Gleichgewichtslage der korresponiderenden Reaktionen derart, so dass unter physiologischen Bedingungen die gesamte Glykolyse bis auf drei Reaktionen reversibel verläuft (ΔG ungefähr 0 kJ·mol⁻¹).

Bei jenen Reaktionen bleibt die Stoffmengenkonzentration deswegen so niedrig, weil die erzeugten Produkte schnell umgesetzt und abschließend durch irreverbibe Reaktionen dem Gleichgewicht entzogen werden. Diese drei irreversible Reaktionen werden von den Schlüsselenzymen Glucokinase bzw. Hexokinase, Phosphofructokinase 1 sowie Pyruvatkinase katalysiert. Durch die schnelle, irreversible Umsetzung eines der Schlüsselenzyme werden die Stoffmengenkonzentrationen der vorher erzeugten Produkte ausreichend abgesenkt – die Glykolyse kann in eine Richtung ablaufen.

Durch das Vorhandensein dieser Kontrollpunkte ergeben sich zwei Konsequenzen. Erstens kann die Glykolyse an jenen Stellen effektiv reguliert werden, so dass sie abhängig vom Energiestatus der Zelle schnell an- bzw. abgeschaltet werden kann. Zweitens ermöglicht die vorliegende Gleichgewichtslage auch die Umkehrreaktion der Glykolyse, die Gluconeogenese. Bis auf drei Enzyme werden hierbei alle Enzyme der Glykolyse verwendet.

Effizienz

Unter Standardbedingungen wird bei der Umsetzung von D-Glucose zu zwei Molekülen Lactat 183,6 kJ/mol Energie frei (ΔG⁰’ = −183,6 kJ/mol):

Für den Aufbau von zwei Molekülen ATP aus jeweils zwei Molekülen ADP sowie anorganischem Phosphat (P_i) werden 61,0 kJ/mol benötigt:

Da die Glykolyse diese zwei Reaktionen durch Substratkettenphosphorylierung koppelt, wird somit eine Energie von 122,6 kJ·mol/mol frei:

ΔG⁰’ = (−183,6 + 61) kJ·mol⁻¹ = −122,6 kJ·mol⁻¹

Unter Standardbedindungen werden beim anaeroben Abbau von Glucose zu Lactat damit 33 % der verfügbaren Energie genutzt, um zwei Moleküle ATP aufzubauen. Da unter physiologischen Bedingungen etwa 50 kJ·mol⁻¹ für den Aufbau von ATP benötigt werden, ist die Energieausbeute auch etwas höher, etwa 50 %.^[21]

Regulation

Die Regulation der Glykolyse in der Übersicht. Effektoren, die die Hexokinase (HK), Phosphofructokinase-1 (PFK-1) bzw. die Pyruvatkinase (PK) aktivieren, sind in grün hervorgehoben. Metabolite, die diese Enzyme inhibieren, sind in rot dargestellt. Bitte auch Text beachten.

Die Glykolyse dient der Bereitstellung von Energie, insbesondere wenn das entstehende Pyruvat unter aeroben Bedingungen weiter abgebaut wird. Liegt dagegen ein energetisch günstiger Zustand vor, wird Glucose gespeichert und im Zuge des Anabolismus unter Energieverbrauch in andere Metabolite umgewandelt.

Die Regulation der Glykolyse ist daher von entscheidender Bedeutung. Sie sollte beispielsweise nicht parallel zu dessen Umkehrreaktion, der Gluconeogenese, ablaufen. In so einem Falle spricht man von einem „Leerlaufprozess“, der sinnlos ATP verbraucht und damit unproduktiv ist. Biochemisch werden irreversible Reaktionen kontrolliert. Unter physiologischen Bedingungen gibt es drei Reaktionen in der Glykolyse, die irreversibel sind. Sie werden von der Hexo- bzw. Glucokinase, von der Phosphofructokinase-1 und der Pyruvatkinase katalysiert und sind damit Ziel einer Regulation.

Hexo- und Glucokinase

Die Hexokinase ist das erste Enzym in der Glykolyse, dessen Aktivität reguliert wird. Es phosphoryliert unter ATP-Verbrauch Glucose zu Glucose-6-phosphat (G6P), kann aber auch andere Hexosen als Substrat verwenden. G6P ist das Endprodukt der Hexokinasreaktion und inhibiert als solches das Enzym allosterisch.

Das in der Leber vorkommende Isoenzym der Hexokinase, die Glucokinase, wird nicht durch das Produkt G6P inhibiert. Im Gegensatz zur Hexokinase zeigt es auch einen höheren K_M-Wert. Daher löst die Glucokinase erst bei sehr hohen Glucosekonzentrationen die Hexokinase ab. Unter diesen Bedingungen wird G6P durch nachfolgende Schritte aber als Glykogen gespeichert und nicht in der Glykolyse abgebaut, denn G6P wird auch für andere Stoffwechselwege abgezweigt. Die Leber fungiert daher als Homöostat der Blutzuckerspiegels, da sie diesen durch den Auf- bzw. Abbau von Glucose aufrechterhält.

Ein leberspezifisches, regulatorisches Protein kann reversibel an die Glucokinase binden und sie dadurch hemmen. Das Binden dieses Regulators an die Glucokinase findet im Zellkern statt, so dass die gehemmte Glucokinase dort inaktiv verbleibt und nicht durch andere cytosolische Effektoren beeinflusst werden kann. Diese Bindung wird dann verstärkt, falls das Enzym allosterisch durch Fructose-6-phosphat modifiziert wurde. Dagegen bewirkt Glucose ein Ablösen dieses Leberproteins. Bei einem hohen Blutzuckerspiegel dominiert Glucose, so dass die Dissoziation des Regulators ermöglicht und Glucose zu Glucose-6-phosphat phosphoryliert wird. Sinkt der Blutzuckerspiegel aber zu sehr ab (unter 5 mmol·l⁻¹), erfolgt die Hemmung der Glucokinase – vermittelt durch Fructose-6-phosphat. Glucose wird nicht mehr phosphoryliert und kann die Leber wieder verlassen, um anderen Organen zur Verfügung zu stehen.

Schließlich wird die Glucokinase auf Ebene der Transkription reguliert. Hierbei beeinflusst das Hormon Insulin die Menge an Glucokinase in der Leber. Eine Stoffwechselstörung liegt bei Patienten mit Diabetes mellitus vor, da sie Insulin nicht ausreichend herstellen können. Bei ihnen ist die Menge an Glucokinase zu niedrig, sie tolerieren nicht einen hohen Blutzuckerspiegel und weisen nur wenig Glucokinase in der Leber auf.

Phosphofructokinase-1

Der wichtigste Kontrollpunkt der Glykolyse ist die Phosphorylierung von Frc-6-P zu Frc1,6-bP durch die Phosphofructokinase-1 (PFK-1). Er stellt den ersten wirklichen glykolysespezifischen Schritt dar und ist unter physiologischen Bedingungen irreversibel. Das Enzym weist zwei Bindungsstellen für ATP auf. Neben einer hochaffinen Substratbindestelle verfügt die PFK-1 auch über eine regulatorische Seite. So kann ATP sowohl als Substrat dienen, als auch die PFK-1 allosterisch hemmen. Unter ausreichend hohen ATP-Konzentrationen wird der K_M-Wert des Enzyms erhöht. Dies senkt die Aktivität der PFK-1, so dass die Glykolyse gedrosselt wird. Dennoch schwanken die ATP-Level einer Zelle nur geringfügig, so dass ATP alleine nicht ausreichend wäre für eine genaue Regulation. Daher hängt die Aktivität der PFK-1 auch von der Menge an AMP ab und spiegelt die energetische Versorgung der Zelle wider. Falls diese ausreichend hoch ist, wird das Enzym gehemmt, andernfalls wird die Aktivität der PFK-1 erhöht, um mehr ATP zu generieren.

Auch Citrat inhibiert die PFK-1 allosterisch. Citrat ist ein Schlüsselmetabolit des Citratzyklus, dessen primärer Zweck die Erzeugung von Energie unter aeroben Bedingungen ist. Alternativ können aus dem Citratzyklus verschiedene Vorläufermoleküle entnommen werden. Falls viel Citrat vorliegt, ist der Citratzyklus gesättigt. Daher inhibiert Citrat die PFK-1 im Sinne einer Endprodukthemmung, so dass die Glykolyse den Citratzyklus weniger stark speist.

β-D-Fructose-2,6-bisphosphat, ein potenter Aktivator der Phosphofructokinase-1

Die Aktivität der Phosphofructokinase-1 wird auch durch den pH-Wert beeinflusst. Ein niedriger pH-Wert hemmt das Enzym und drosselt die Glykolyse. Dies passiert beispielsweise bei starker Muskelbeanspruchung, bei der viel Lactat entsteht. Dieses senkt den pH-Wert in den Zellen.

Schließlich wird PFK-1 in mikromolaren Konzentrationen durch β-D-Fructose-2,6-bisphosphat (F-2,6-bP) allosterisch aktiviert. Durch F-2,6-bP wird damit die Glykolyse gefördert, während sie die Fructose-1,6-bisphosphatase inhibiert. Dies ist das Enzym, das an dieser Stelle die Rückreaktion in der Gluconeogenese katalysiert. Unter physiologischen Bedingungen verbleibt das Enzym ohne F-2,6-bP in einem praktisch inaktiven Zustand. Nach Binden von F-2,6-bP an PFK-1 wird auch die Affinität der beiden Inhibitoren ATP und Citrat reduziert.

In Bakterien kommt Fructose-2,6-bisphosphat als Aktivator der PFK-1 nicht vor.

Pyruvatkinase

Der letzte Schritt in der Glykolyse ist irreversibel und wird von der Pyruvatkinase (PK) katalysiert. Diese wird zwar auch reguliert, aber im Gegensatz zu den anderen beiden Enzymen in vergleichsweise untergeordneter Weise. Fructose-1,6-bisphosphat und AMP stimulieren die PK, während ATP, Acetyl-CoA und L-Alanin diese allosterisch hemmen. Das in der Leber und Darm vorherrschende Isoenzym (L-Form) kann im Gegensatz zu der im Muskel vorkommende M-Form zusätzlich durch die Proteinkinase A phosphoryliert werden. Die Aktivität der Proteinkinase A wird hormonell durch Glukagon vermittelt. In phosphorylierter Form wird dieses Isoenzym dann vergleichsweise stärker durch ATP und Alanin inhibiert als die unmodifizierte PK. Dies soll ein Abbau von Glucose in der Leber verlangsamen, damit dieses eher für andere Organe zur Verfügung steht. Die Dephosphorylierung wird durch eine Phosphatase katalysiert.

Hemmstoffe

Iodacetat hemmt die Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase, die Glycerinaldehyd-3-phosphat mit einem anorganischen Phosphat und unter Beteiligung von NAD⁺ zu 1,3-Bisphosphoglycerat oxidiert. Es modifiziert dabei eine SH-Gruppe des Enzyms, deshalb kann durch Zugabe von Mercaptanen diese Hemmung wieder aufgehoben werden.

1-Arseno-3-phosphoglycerat, ein Entkoppler der Glykolyse.

Arsenat, HAsO₄²⁻, ähnelt anorganischem Phosphat HPO₄²⁻ und wird auch als Substrat durch die Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase erkannt. Dadurch entsteht aus Glycerinaldehyd-3-phosphat somit 1-Arseno-3-phosphoglycerat (vgl. Abbildung). Im Gegensatz zu 1,3-Bisphosphoglycerat ist diese Arsenatverbindung wie jedes andere Acylarsenat sehr instabil, es zerfällt zu 3-Phosphoglycerat. Infolgedessen kann die Energie der Oxidation nicht mehr durch Substratkettenphosphorylierung nutzbar gemacht werden. Es entfällt ein Schritt der ATP-Bildung in der Glykolyse, diese liefert netto kein ATP mehr.

Eintritt anderer Metabolite in die Glykolyse

Neben D-Glucose können auch andere Metabolite in der Glykolyse eintreten, sofern sie sich in einer der darin vorkommenden Zwischenprodukte umwandeln lassen können. Pentosen und Tetrosen werden dabei in der Regel durch den Pentosephosphatweg zu Glycerinaldehyd-3-phosphat bzw. Fructose-6-phosphat umgewandelt und können dann weiter prozessiert werden.

Glycerin

Glycerin entsteht beim Abbau von Triglyceriden und kann als Vorstufe der Glykolyse bzw. Gluconeogenese dienen. Eine cytosolische Glycerinkinase (EC 2.7.1.30) phosphoryliert Glycerin unter ATP-Verbrach zu Glycerin-3-phosphat, welches dann zu Dihydroxyacetonphosphat oxidiert wird. Entweder wird dies von einer cytosolischen Glycerin-3-phosphat-Dehydrogenase (cGDH, EC 1.1.1.8) oder einem membranständigen Isoenzym im Mitochondrium (mGDH, EC 1.1.5.3) katalyisert. Bei ersterer wird NADH erzeugt, bei letzterer wird Ubichinon reduziert.

Fructose

Eintritt von Fructose in die Glykolyse, bitte Text beachten.
Fructose (1), Fru-1-P (2), DHAP (3), Glycerinaldehyd (4), GAP (5)
Fructokinase (FK), Aldolase B (ALD-B), Triosephosphatisomerase (TPI), Triosekinase (TK)

Bei der Spaltung des Disaccharids Saccharose werden Glucose und Fructose freigesetzt. Fructose wird in der Leber zu Fructose-1-phosphat phosphoryliert, was eine Fructokinase (Ketohexokinase, FK) unter ATP-Verbrauch katalysiert. Anschließend spaltet die Aldolase B (Fructose-1-phosphat-Aldolase, ALD-B, EC 4.1.2.13) Fructose-1-phosphat in Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd. DHAP bzw. Glycerinaldehy werden beide in Glycerinaldehyd-3-phosphat umgewandelt. Dies katalyiseren eine weiter oben beschriebene Triosephosphatisomerase (TPI) bzw. eine Triosekinase (TK) unter ATP-Verbrauch.

Mannose

D-Mannose ist Bestandteil verschiedener Glykoproteine und Polysaccharide. Um in die Glykolyse eintreten zu können, wird Mannose zunächst durch eine Hexokinase zu Mannose-6-phosphat unter ATP-Verbrauch phosphoryliert. Dieses wird schließlich zu Fructose-6-phosphat isomerisiert, was eine Mannosephosphatisomerase (auch Phosphomannoseisomerase, EC 5.3.1.8) katalysiert.

Sorbit

Sorbit kann im Polyolweg zu Glucose bzw. Fructose oxidiert werden.

Galactose

Eintritt von Galactose in die Glykolyse, bitte Text beachten.
Gal (1), Gal-1-P (2), UDP-Glucose (3), UDP-Galactose (4), Glu-1-P (5), Glu-6-P (6).
Galactokinase (GK), Galactose-1-phosphat-Uridyltransferase (GALT), UDP-Glucose-4-Epimerase (UGE), Phosphoglucomutase (PGM)

Nach Spaltung von Milchzucker werden D-Glucose und D-Galactose freigesetzt. Um Galactose in sein C4-Epimer Glucose zu überführen, wird der Zucker zunächst durch eine Galactokinase (GK, EC 2.7.1.6) unter Verbrauch von ATP zu Galactose-1-phosphat umgesetzt. Eine Galactose-1-phosphat-Uridyltransferase (GALT) katalysiert nun einen Austausch von UDP-gebundener Glucose mit Galactose. Hierbei entstehen Glucose-1-phosphat und UDP-Galactose. Während Glucose-1-phosphat durch eine Phosphoglucomutase (PGM) zu Glucose-6-phosphat isomerisiert wird, epimerisiert eine UDP-Glucose-4-Epimerase (UGE) UDP-Galactose zu UDP-Glucose.

Besonderheiten bei grünen Pflanzen

Bei grünen Pflanzen gibt es einige Variationen in der Glykolyse verglichen mit der bei Tieren. Es ist bekannt, dass dort die Glykolyse nicht nur im Cytoplasma, sondern auch in den Plastiden der Zelle unabhängig voneinander betrieben wird. Nicht in allen Pflanzen läuft sie jedoch in den Plastiden vollständig ab, da häufig Enzyme der Amortisierungsphase fehlen, beispielsweise Enolase oder Phosphoglyceratmutase. Durch hochspezifische Translokatoren können Intermediate von einem zum anderen Zellkompartiment transportiert werden.

Grüne Pflanzen nutzen die Glykolyse in den Plastiden, um in der Dunkelheit oder in nicht-photosynthetischem Gewebe Stärke zu Pyruvat unter ATP- und NADH-Gewinn abzubauen und Vorläufermoleküle bereitzustellen, beispielsweise für die Fettsäuresynthese. Im Cytosol vieler unizellulärer Grünalgen fehlen die cytosolischen Enzyme für die Glykolyse, so dass diese in den Chloroplasten vollständig abläuft.

Für das parallele Betreiben der Glykolyse im Cytoplasma und in den Plastiden werden Isoenyzme im Genom der Pflanze kodiert. So gibt es beispielsweise sowohl eine Pyrvatkinase, die sich im Cytoplasma befindet, als auch eine plasitdäre. Die plastidären Isoenzyme werden ebenfalls im Cytoplasma translatiert und in die Organellen transportiert. Es ist jedoch unklar, ob diese Isoenzyme durch Genduplikation entstanden sind. Möglich wäre auch ein Horizontaler Gentransfer aus dem Genom eines prokaryotischen Symbionten (Endosymbiontentheorie).

Eine weitere Besonderheit ist das Verwenden von Pyrophosphat (PP_i) statt ATPs als Phosphatdonor, was auch in einigen Bakterien vorkommt. Normalerweise wird Pyrophosphat durch eine Pyrophosphatase (PPiase, EC 3.6.1.1) hydrolyisiert. Dadurch werden biochemische Reaktionen unter phyiologischen Bedingungen irreversibel gemacht, man spricht umgangsprachig auch von einem thermodynamischen „Zug“. Im Cytosol der Pflanzen kommt eine PPiase nicht vor, so dass dort eine Pyrophosphatkonzentration von bis zu 0,3 mM entstehen kann. Die 1979 entdeckte Pyrophosphat-abhängige PFK (PFP, EC 2.7.1.90) nutzt für die Phosphorylierung von Fructose-6-phosphat zu Fructose-1,6-bisphosphat Pyrophosphat. Diese Reaktion ist außerdem reversibel und könnte auch für den umgekehrten Weg, der Gluconeogenese, verwendet werden. PFP wird wie PFK-1 durch Fructose-2,6-bisphosphat reguliert.

Pflanzen nutzen PEP in unterschiedlicher Weise. Neben der klassischen Pyruvatkinase nutzt auch eine PEP-Carboxykinase (PEPC) das Substrat, was beim C₄-Stoffwechsel bzw. Crassulaceen-Säurestoffwechsel wichtig ist. Dabei entsteht Oxalacetat, ein Intermediat des Citratzyklus. Oxalacetat kann aber auch durch eine cytosolische Malatdehydrogenase (MDH) zu L-Malat und dieses durch eine mitochondrielles NAD⁺-abhängiges Malatenzym (ME) zu Pyruvat decarboxyliert werden. Dies ist eine Umgehungsreaktion der Pyruvatkinase, bei der kein ATP erzeugt wird bei einem Phosphatmangel nützlich ist. In den Wurzeln der Erbse wurde diese Umgehung nachgewiesen.

Aus durch PEPC und MDH erzeugtem Malat kann ein plastidäres NADP-abhängiges Malatenzym Pyruvat erzeugen, was für die Fettsäuresynthese benötigt wird. Auch dadurch kann die Reaktion der Pyruvatkinase umgangen werden, was unter Phosphatmangel vorteilhaft ist. Unter solchen Bedingungen kann auch eine PEP-Phosphatase (PEPase, EC 3.1.3.60) wertvolles Phosphat freisetzen. Hierbei wird PEP in die Vakuole transportiert und dort von einer PEPase zu Pyruvat hydrolyisiert. Dieses und Phosphat werden dann ins Cytoplasma zurückgebracht. Wenn kein Phosphatmangel vorliegt, wird die PEPase durch eine ausreichend hohe P_i-Konzentration inhibiert.

Schließlich gibt es auch eine cytosolische, phosphatunabhängige GADPH (EC 1.2.1.9), die Glycerinaldehyd direkt zu 3-Phosphoglycerat oxidiert. Dabei entsteht nur NADPH, aber kein ATP.

Regulation

Bei der Regulation der an der Glykolyse beteiligten Enzyme gibt einige wichtige Unterschiede zu denen bei Tieren. So ist PEP ein besonderer allosterischer Effektor, das im Gegensatz zu Tieren die PFK inhibieren kann. Fructose-1,6-bisphosphat dagegen kann nicht die Pyruvatkinase aktivieren. Während Fructose-2,6-bisphosphat in Tieren die PFK aktiviert, geschieht nichts dergleichen in Pflanzen.

Damit wird die Glykolyse in grünen Pflanzen in erster Linie durch die Aktivitäten der Pyruvatkinase und PEP-Carboxykinase reguliert, in zweiter Linie durch die PFK-1 bzw. PFP. Bei Tieren ist es prinzipiell umgekehrt.

Glykolyse bei Archaeen

Auch Archaeen sind imstande, Glucose zu Pyruvat abzubauen. Man hat herausgefunden, dass Archaeen einen Stoffwechselweg verwenden, der dem EMP-Weg weitgehend entspricht. So gleichen die vorkommenden Metabolite denen, die auch bei Eukaryoten und Bakterien auftauchen. Jedoch werden hierfür Enzyme verwendet, die keine Ähnlichkeiten mit denen von Bakterien/Eukaryoten aufweisen. In Archaeen findet man ADP- anstatt ATP-abhängige Kinasen, beispielsweise die Glucokinase (EC 2.7.1.147) oder die Phosphofructokinase (EC 2.7.1.146). Im Gegensatz zu Bakterien verfügen sie nicht über ein PEP-abhängiges Zuckertransportsystem.

Ein wichtiger Unterschied besteht bei der Oxidation von Glycerinaldehyd-3-phosphat. Dieses wird entweder von einer NAD(P)⁺-abhängigen (GAPN) oder einer Ferredoxin-abhängigen Dehydrogenase (GAPOR) direkt zu 3-Phosophoglycerat oxidiert, ohne aber dabei anorganisches Phosphat einzubauen. Daher wird bei diesem Schritt kein ATP durch Substratkettenphosphorylierung gebildet, so dass bei den meisten Archaeen durch die Glykolyse formal kein ATP gewonnen wird. Der am besten untersuchte Glykolysestoffwechselweg bei Archaeen ist der von Pyrococcus furiosus. Dort beträgt die Nettoreaktion:

Ein weiterer wichtiger Unterschied ist die fehlende allosterische Regulation der Schlüsselenzyme mit den Effektoren, die für Bakterien bzw. Eukaryoten weiter oben beschrieben wurde. In Thermoproteus tenax gibt es Hinweise darauf, dass die GAPN durch AMP, Glucose-1-phophat, Fructose-6-phosphat, Fructose-1-phosphat, ADP und Ribose-5-phosphat allosterisch aktiviert wird, während NAD(P)H, NADP⁺ und ATP das Enzym hemmen. Möglicherweise findet auch eine Regulation auf Ebene der Transkription statt, wie bei der in T. tenax vorkommende GAPDH.

Evolution

Die Glykolyse ist in den meisten Bakterien und Eukaryoten vertreten, in etwas abgewandelter Form auch bei Archaeen und hyperthermophilen Bakterien. Dies lässt darauf schließen, dass die Glykolyse sich sehr früh im Laufe der Evolution etabliert hatte und bereits in den ersten Organismen vertreten war. Durch phylogenetische Vergleiche mit thermophilen und hyperthermophilen Mikroorganismen vermutet man, dass der EMP-Weg nach dem ED-Weg entstanden ist. Außerdem lag wahrscheinlich die ursprüngliche Bedeutung des EMP-Weges nicht im Abbau von Kohlenhydraten, sondern er lief umgekehrt als Gluconeogenese zum Aufbau von Glucose ab. Die Gluconeogenese ist bei den Organismen aller drei Reiche weiter verbreitet als die Glykolyse.

Die Enzyme des unteren Zweiges der Glykolyse (Amortisierungsphase) katalysieren größtenteils Reaktionen, die reversibel ablaufen und am höchsten konserviert sind. Außerdem kommen sie auch in dem phylogenetisch älteren ED-Weg vor. Wahrscheinlich waren sie – auch für andere Stoffwechselwege – schon vor der Auftrennung der drei Reiche der Lebewesen vorhanden und zählen daher zu den ältesten Enzymen. Durch ihre essentielle Bedeutung war ein Austausch oder Verlust nicht gegeben. Die Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase ist am höchsten konserviert, nur 3 % der katalytischen Domäne haben sich in 100 Millionen Jahren verändert.

Der obere Zweig der Glykolyse (Vorbereitungsphase) hat sich vermutlich später etabliert. Während die darin involvierten Enzyme in Bakterien und Eukaryoten hohe Homologien aufweisen, sind die in Archaeen vorkommenden Enzyme dagegen einzigartig. Es wird noch diskutiert, ob ursprüngliche Enzyme für den ersten Teil der Glykolyse bei Archaeen verloren gingen und erst später durch horizontalen Gentransfer wieder eingeführt wurden. Dies könnte erklären, warum sie sich so von den Enzymen anderer Organismen unterscheiden.

Quelle wikipedia.de

Bonda

Bonda ist eine rote Rebsorte. Sie stammt aus dem italienischen Aostatal und wird in kleinen Mengen im mittleren und östlichen Teil des Tales in den Gemeinden Quart, Nus, Saint-Denis und Châtillon angebaut. Eine erste schriftliche Beschreibung stammt von Lorenzo Gatta aus dem Jahr 1833.

Die frühreifende Sorte ist wuchskräftig und hat einen guten Ertrag. Die aus ihr gekelterten Rotweine sind von intensiv roter Farbe, die in der Jugend ins Violette und später zum granatroten tendieren. Der Alkoholgehalt des Weins liegt bei niedrigen 11 Volumenprozent.

Bonda gehört zu einer Familie von Rebsorten, die sich in der geographischen Insellage der Alpenregionen Italiens und des Wallis in der Schweiz halten konnten. Zur dieser Familie gehören auch die Sorten Completer, Cornalin d’Aoste (Humagne Rouge), Cornalin du Valais, Crovassa, Durize, Eyholzer, Fumin, Goron de Bovernier, Himbertscha, Humagne Blanche, Lafnetscha, Mayolet, Ner d’Ala, Petite Arvine, Petit-Rouge, Planscher, Prëmetta (Prié Rouge), Prié Blanc, Rèze, Roussin, Roussin de Morgex, Vien de Nus und Vuillermin

Reze

Rèze ist ein autochthone weiße Rebsorte der Schweiz. Früher wurde der Gletscherwein (auch Vin des Glaciers genannt) sortenrein aus ihr gekeltert. Heute ist sie nur noch ein unbedeutender Bestandteil dieses Weins aus dem Eifischtal (Val d’Anniviers) und ist nur noch in kleinsten Beständen im Wallis zu finden. Im Jahr 2002 wurden offiziell noch 0,72 Hektar bestockter Rebfläche ermittelt. Bis zum jahr 2007 hatte sich der bestand leicht erholt. (2,13 Hektar, Stand 2007, Quelle: Office fédéral de l’agriculture OFAG )

Bei der alten Sorte handelt es sich möglicherweise um die von Plinius dem Älteren als “Uva raetica” beschriebene Sorte, die von den Phokern aus Marseille in die Schweiz gebracht wurde. Gewisse Ampelographen erkennen eine Verwandtschaft zur im talienischen Aostatal angebauten Rebsorte Prié Blanc. DNA-Analysen am Istituto agrario di San Michele all’Adige in San Michele all’Adige brachten einen Hinweis auf eine Verwandtschaft zweiten Grades zu den Rebsorten Freisa, Cornalin du Valais, Roussin de Morgex und Petit-Rouge. Eine direkte Verbindung besteht zur Sorte Nosiola.  Die Winzer unterscheiden noch die Sorten Grosse Réze und Petite Rèze. Die Spielart Grosse Rèze verfügt über etwas dickere Trauben als die Petite Rèze.

Die spätreifende Sorte erbringt im Aroma neutrale Weine mit hoher Säure. Die ehemals weit verbreitete Sorte hat nach Einführung des Chasselas im Kanton Wallis immer mehr an Bedeutung verloren und hat jetzt den Status einer Rarität.

Die Rebsorte gehört zu einer Familie von Rebsorten, die sich in der geographischen Insellage der Alpenregionen Italiens und der Schweiz halten konnten. Zur dieser Familie gehören auch die Sorten Bonda, Completer, Cornalin d’Aoste (Humagne Rouge), Cornalin du Valais, Crovassa, Durize, Eyholzer, Fumin, Goron de Bovernier, Himbertscha, Humagne Blanche, Lafnetscha, Mayolet, Ner d’Ala, Petite Arvine, Petit-Rouge, Planscher, Premetta (Prié Rouge), Prié Blanc, Roussin, Roussin de Morgex, Vien de Nus und Vuillermin.

Synonyme: Petit Prié Tardif, Reize verte, Réze verte, Rèzi, Resi

Quelle wikipedia.de

Gletscherwein

Gletscherwein (frz.: Vin du Glacier) bezeichnet einen so genannten oxidativen Wein aus dem Wallis, der nach der Transvasagemethode hergestellt wird (siehe auch Soleramethode). Dabei wird der Wein in hölzernen Behältern, die eine geringe Menge Sauerstoff in den Wein übergehen lassen, ausgebaut.

Die Gärung erfolgt in den Kellern von Siders. Nach Abschluss des Gärprozesses wird der Wein Ende des Winters ins Val d’Anniviers – und somit in Gletschernähe (daher der Name Gletscherwein) – zur Fassreifung verbracht. Da die heute noch kaum zu findende Rebsorte Resi saure Weine hervorbrachte, erforderte dieser Wein eine lange Lagerung. Gletscherwein wird nie in Flaschen abgefüllt.

Quelle wikipedia.de

Pinot Noir

Der Spätburgunder, auch frz. Pinot Noir, ital. Pinot Nero, Blauburgunder oder Schwarzburgunder genannt, ist eine bedeutende und qualitativ sehr hochwertige Rebsorte für Rotwein. Die Rebe hat so hohe Bedeutung erlangt und ist so begehrt, dass sie in die Nobilität der Weinwelt aufrückte und als Edelrebe bezeichnet wird. Er ist der klassische Rote der kühleren Weinbaugebiete wie zum Beispiel in Burgund, aber auch in fast allen deutschen Gebieten. Der Spätburgunder ist ferner eine wichtige Rebsorte für den Champagner. Die Alterung der Spätburgunder Weine ist nur schwer vorauszusagen und somit riskant. Spitzenweine aus Burgund können jedoch sehr langlebig sein und entwickeln dann außerordentlich komplexe Aromen. Im Allgemeinen verliert der Wein jedoch seinen Charme.

Der Name „Pinot“ ist möglicherweise dem französischen Wort für Fichtenzapfen („pin“) entlehnt und hängt somit mit der Form der Traube zusammen.

// Geschichte

Die populärsten Spätburgunder-Weine stammten bis Mitte des 20. Jahrhunderts aus Burgund, wo er vermutlich schon von den Römern angebaut wurde. In De re rustica beschreibt der altrömische Schreiber Columella eine Rebsorte, die dem heutigen Spätburgunder zugeordnet werden könnte.

Der Spätburgunder scheint in fast direkter Line von einer Wildrebe abzustammen. Die bekannte Biologin Carole Meredith schließt dies aus umfangreichen Genanalysen, die sie in den 1990er Jahren durchführte. Tatsächlich wuchsen bis zur Reblauskatastrophe Ende des 19. Jahrhunderts auch Wildreben bis im äußersten Norden Frankreichs. Die Analysen Merediths zeigen eine grundsätzliche Verschiedenheit zu den im Süden Frankreichs vorherrschenden Sorten, die vermutlich von den Griechen ins Land gebracht wurden.

Die frühere Erklärung Ferdinand Regners, Pinot noir sei eine spontane Kreuzung des Schwarzriesling mit Traminer, konnte nicht bestätigt werden. Vielmehr ist der Schwarzriesling eine spätere Mutation des Spätburgunders.

Nach Deutschland (Bodman-Ludwigshafen am Bodensee) wurde die Sorte im Jahr 884 durch Kaiser Karl III. als „Clävner“ eingeführt. In Baden wurde die Sorte daher lange als „Clevner“ oder „Klevner“ bezeichnet.

Ampelographische Sortenmerkmale

In der Ampelographie wird der Habitus folgendermaßen beschrieben:

• Die Triebspitze ist offen. Sie ist stark weißlich hellgrün behaart. Die Jungblätter sind anfangs spinnwebig behaart um danach fast unbehaart zu sein.
• Die mittelgroßen dunkelgrünen Blätter sind rundlich, meist ganz oder schwach dreilappig, selten jedoch schwach angedeutet fünflappig. Die Stielbucht ist V-förmig offen. Das Blatt ist stumpf gezähnt. Die Zähne sind im Vergleich der Rebsorten mittelgroß. Die Blattoberfläche (auch Spreite genannt) ist blasig derb.
• Die walzenförmige Traube ist selten geschultert, mittelgroß und dichtbeerig. Die rundlichen bis ovalen Beeren sind mittelgroß und von dunkelblauer bis violettblauer Farbe. Die Schale der Beere ist dünnhäutig bis mittelstark.

Der Spätburgunder treibt mittelfrüh aus und ist somit empfindlich gegen eventuelle späte Frühjahrsfröste. Ihn zeichnet jedoch bei guter Holzreife eine gute Winterfrosthärte aus.

Es handelt sich um eine weinbaulich eher schwierige Rebsorte. Die dünnhäutigen Früchte verlangen eine sehr feinfühlige Bearbeitung, da durch Verletzungen der Schale ihr Saft zu früh freigesetzt wird. Außerdem reagieren sie stark auf Klimaschwankungen (Hitze/Kälte). In kühlen Weinbaugegenden sollten nur Winzer, die über beste südseitige Hanglagen mit fruchtbaren, warmen und genügend kalkhaltigen Böden verfügen, an die Anpflanzung dieser Sorte denken. Sie ist anfällig gegen den Echten Mehltau und den Falschen Mehltau. Des Weiteren neigt sie zu Chlorose, Rohfäule und Virusbefall. Im Falle einer Infektion mit der durch Fadenwürmer übertragenen Reisigkrankheit ist der Ernteausfall stärker als im Mittel verglichen mit anderen Rebsorten.

Durch Klonselektion konnten einige dieser Probleme reduziert werden, neuere Klone aus Geisenheim, Freiburg und Weinsberg haben weniger Probleme mit Fäulnis, da die Schale der Beeren etwas stärker ist. Die aus ihnen gewonnenen Weine weisen aber auch etwas andere sensorische Eigenschaften auf.

Jean-Antoine Chaptal – Lexikonartikel

Jean-Antoine Chaptal, Comte von Chanteloup (* 3. Juni 1756 in Nojaret, Lozère; † 30. Juli 1832 in Paris) war ein französischer Chemiker und Politiker.

Lehrtätigkeit

Chaptal, Sohn eines Apothekers, studierte bis 1777 Chemie in Montpellier. Im Jahre 1777 promovierte er in Chemie, bevor er nach Paris ging um dort zu lehren. 1781 wurde er an einen Lehrstuhl für Chemie an der Medizinischen Fakultät von Montpellier Languedoc berufen, wo er die Thesen Lavoisiers unterrichtete. Die Methode der Trockenzuckerung von Wein(Chaptalisation) zur Erzielung eines höheren Alkoholgehalts durch Zugabe von Zucker zum Traubensaft oder Most vor bzw. während der Gärung trägt seinen Namen.

Ökonomische Tätigkeit

Das Kapital, das ihm durch den Tod eines reichen Onkels zufiel, steckte er in den Aufbau eines chemischen Werkes zur Herstellung von Mineralsäuren, Alaun, Bleiweiß, Soda und anderer Substanzen. Sein Renommee beruht besonders auf den praktischen Anwendungen, die er insbesondere mit der Optimierung der Produktion der Salzsäure darlegte.

Seine praxisbezogenen Arbeiten wurden von der französischen Regierung wohlwollend beachtet. Man verlieh ihm den Adelsstand und das Band des Ordens von Saint Michel. Während der Französischen Revolution wurde er wegen der Veröffentlichung des Titels Dialogue entre un montagnard et un girondin arrestiert. Durch Intervention seiner Freunde wurde er jedoch rasch wieder freigelassen. Im Jahre 1793, übernahm er die Leitung der Salpeterwerke von Grenelle. Zwischen 1794 und 1797 arbeitete er erneut in Montpellier, und ging anschließend nach Paris.

Chaptal entwickelte seine Lehrsätze zur Weinherstellung von 1799 an. Er verfasste den Abschnitt Wein des Landwirtschaftswörterbuches von François Rozier. Wissenschaftler wie Cadet-de-Vaux und Jean-Louis Roard publizierten seine neue Doktrin mit ihren spezifischen Beobachtungen. Die Weinwirtschaft setzte seine Forschungsergebnisse unverzüglich um. Chaptal revolutionierte die Önologie und fasste seine Grundsätze 1807 in einem Buch zusammen.

Die erste Handelskammer im heutigen Deutschland wurde 1803 in Mainz auf Chaptals Beschluss vom 3 nivôse des Jahres IX (23 Dezember 1802) als Chambre de Commerce gegründet.

Politische Tätigkeit

Nach dem Staatsstreich des 18. Brumaire VIII wurde er zum durch den Ersten Konsul Napoléon Bonaparte zum Konsul des Staates ernannt und folgte am 21. Januar 1801 Lucien Bonaparte als Minister des Inneren nach. Dies war der Anfang einer vollständigen Neuorganisation der öffentlichen Verwaltung. Er errichtete eine chemische Fabrik nahe Paris, eine Kunstschule und eine Industrievereinigung. Er reorganisierte die Hospitäler. Herausragend ist die Schaffung einer Hebammenschule, der Schule l’Hospice de la Maternité de Paris im Jahre 1802. Mit dem Chaptal-Erlass wurde die Umverteilung der napoleonischen Beutekunst geregelt.

Er führte das metrische System für Gewichte und Längenmaße ein und förderte Künste wie Wissenschaften. Napoleon verlieh ihm den Titel Comte de Chantelout und sowie das Großkreuz der Ehrenlegion. Chaptal demissionierte 1804, als Bonaparte sich zum Kaiser küren ließ, um sich seinen wissenschaftlichen Arbeiten zu widmen.

Nach Napoléons Rückkehr von Elba, wurde Chaptal Arbeits- und Handelsminister, wurde aber zum Rückzug ins Privatleben gezwungen als der Kaiser abdanken musste. Sein Name wurde bis 1819 von der Liste der Freunde Frankreichs gestrichen. Trotzdem wurde Chaptal 1816 durch Ludwig XVIII. zum Mitglied der Akademie der Wissenschaften nominiert. Chaptals Verdienst war die Wissenschaft populär zu machen und die Entdeckungen der Chemie in Industrie und Landwirtschaft praktikabel anzuwenden.

Ruiniert durch die Schulden seiner Söhne, verkaufte er seinen Besitz 1823 und starb am 30. Juli 1832 in Armut.

Chaptalisation – Lexikonartikel

Als Chaptalisieren bezeichnet man eine nach dem französischen Chemiker Jean-Antoine Chaptal (1756–1832) benannte kellertechnische Maßnahme zur Erhöhung des endgültigen Alkoholgehalts von Wein durch Zugabe von Zucker zum Traubensaft oder Most vor bzw. während der Gärung.

Diese auch als Trockenzuckerung bekannte Maßnahme diente ursprünglich dazu, die Qualität schwacher Jahrgänge anzuheben, um damit das wirtschaftliche Überleben der betroffenen Winzer zu garantieren. Angewandt werden kann es von allen europäischen Weinbaugebieten, es gibt von der EU festgelegte zulässige Maximalmengen, die abhängig von der Lage des Weinbaugebietes sind. Maximal dürfen zwischen zwei und vier Volumenprozent Alkohol durch Chaptalisieren gewonnen werden – in Abhängigkeit von der Weinbauzone der EU, in der das Weinbaugebiet liegt.

Allerdings reglementiert das nationale Weinbaurecht einiger Mitgliedsstaaten das Chaptalisieren strenger, als die EU es tut. In Deutschland dürfen nur Weine bis zur Stufe „Qualitätswein“ dieser Maßnahme unterzogen werden, bei Prädikatsweinen, also zum Beispiel Kabinett oder Spätlese, ist das Chaptalisieren nicht erlaubt.

In den Weinbauländern außerhalb Europas ist das Chaptalisieren meist nicht erlaubt (dort ist im Schnitt meist mehr Sonneneinstrahlung vorhanden), jedoch ist dort vor allem die Azidifikation erlaubt und verbreitet. Die Azidifikation ist eine Methode, um dem Wein mehr Säure zu geben. Das ist in Europa wiederum nicht notwendig, bzw. bei chaptalisierten Weinen sogar verboten.

Entwickelt wurde das Chaptalisieren, um Jahrgangsschwankungen auszugleichen, und im 19. Jahrhundert sprachen die Winzer gerne von der „Sonne aus dem Sack“. In Deutschland wurde um die Mitte des 19. Jahrhunderts durch den Trierer Chemiker Ludwig Gall unter der Bezeichnung „Verbesserung“ oder „Naßzuckerung“ein anderes Verfahren eingeführt, nachdem in den Weinbaugebieten an der Mosel viele Winzer infolge mehrerer schlechter Ernten hintereinander den Weinbau aufgeben mussten. Bei diesem wurde dem Wein der Zucker in Wasser gelöst zugegeben, um mit diesem Behandlungsschritt auch die Säure zu verdünnen.

Das Zusetzen von Zucker, Traubenmost, Traubenkonzentrat oder rektifiziertem Traubenmostkonzentrat (RTK) wird mit dem Sammelbegriff Anreicherung bezeichnet.

Alle deutschen Anbaugebiete, mit Ausnahme Badens, sind Teil der Europäischen Weinbauzone A und dürfen um max. 28 Gramm Alkohol (entspricht ca.60 g Zucker) pro Liter Most anreichern. Das Weinanbaugebiet Baden liegt in Weinbauzone B. Dort darf nur um max. 20 Gramm Alkohol pro Liter Most angereichert werden.

Prädikatsweine – Lexikonartikel

Ein Prädikatswein, früher auch „Qualitätswein mit Prädikat“, ist die höchste Qualitätsstufe bei deutschen Weinen.

Nach dem deutschen Weinrecht unterscheidet man innerhalb dieser Stufe zwischen Kabinett, Spätlese, Auslese, Beerenauslese, Trockenbeerenauslese und Eiswein. Allen Prädikaten gemeinsam sind folgende Auflagen:

• Die zur Herstellung verwendeten Trauben müssen alle aus einem einzigen Bereich stammen (ausgenommen hiervon sind lediglich die Trauben zur Herstellung der Süßreserve)
• Die Weinbereitung muss in einem deutschen, bestimmten Anbaugebiet erfolgen, auf zugelassenen Rebflächen und mit zugelassen Rebsorten
• Chaptalisation ist nicht erlaubt
• Die Erhöhung der Restsüße nach der Gärung mit Traubenmost mindestens gleicher Qualitätsstufe ist erlaubt^[1]; es ergeben sich Geschmacksrichtungen von halbtrocken bis lieblich
• Der durch die jeweilige Landesverordnung festgelegte natürliche Mindestalkoholgehalt (Mindestmostgewicht) muss erreicht werden
• Prädikatsweine dürfen innerhalb eines Bereiches eines Weinanbaugebietes verschnitten werden, wenn die Verschnittweine ebenfalls den natürlichen Mindestalkohol aufweisen
• Der Wein darf nicht mit Eichenholzstücken behandelt worden sein
• Der Wein darf nicht vor dem 1. März des Folgejahres abgefüllt und verkauft werden
• Der Wein wird einer amtlichen Prüfung unterzogen, die Prüfungsnummer muss auf dem Etikett vermerkt werden

Das minimale Mostgewicht für die verschiedenen Prädikate beim Qualitätswein mit Prädikat variiert je nach Anbaugebiet und Rebsorte. Als Richtwerte können gelten:

• Kabinett: min. 73 Grad Oechsle
• Spätlese: min. 85 Grad Oechsle
• Auslese: min. 95 Grad Oechsle
• Beerenauslese: min. 125 Grad Oechsle
• Trockenbeerenauslese: min. 150 Grad Oechsle
• Eiswein: wird aus überreifen Beeren hergestellt, die bei unter -7 °C gefroren geerntet und gepresst werden. Die Beeren sind von der Lese bis zur Kelterung bei mindestens -7°C gefroren

Quelle: wikipedia.de

Vegetative Vermehrung – Lexikonartikel

Die vegetative Vermehrung ist eine Form der ungeschlechtlichen Vermehrung von Pflanzen und niederen tierischen Organismen, vor allem Einzellern. Wie Wachstums- und Regenerationsprozesse beruht sie ausschließlich auf der mitotischen Zellteilung. Die Tochtergeneration unterscheidet sich in ihrem genetischen Material daher nicht von der Muttergeneration; sie ist ein Klon. Die vegetative Vermehrung tritt in der Natur auf, wird aber auch in der Pflanzenanzucht zur künstlichen Vermehrung von Pflanzen durch Pflanzgut genutzt. Das Gegenteil der vegetativen Vermehrung ist die generative Vermehrung die als geschlechtliche Fortpflanzung bezeichnet und als Saatgut verbreitet wird.

Da bei der vegetativen Vermehrung das Erbgut unverändert bleibt, kann keine Anpassung an sich ändernde Umwelteinflüsse erfolgen. Dies geschieht nur durch die generative Vermehrung (geschlechtliche Fortpflanzung der Pflanzen), bei der das Erbgut neu kombiniert wird. Diese „neue Kombination“ stellt das Potential zur Anpassung dar. Pflanzen nutzen vegetative wie generative Vermehrung in der Regel zu verschiedenen Zeitpunkten der Ontogenese in Abhängigkeit ihrer Genetik und der äußeren Lebensbedingungen. Bakterien tauschen ihr Erbgut unter bestimmten Bedingungen aus, wodurch sie vor allem Resistenzgene weitergeben.